SCIENZE BIOMEDICHE E BIOTECNOLOGICHEOrtottica ed assistenza oftalmologica (abilitante alla professione sanitaria di Ortottista ed assistente di oftalmologia)Anno accademico 2023/2024

1003885 - C.I. ANATOMO-FISIOLOGIA E BIOCHIMICA
Modulo 1003888 - BIOCHIMICA

Docente: Gabriella LUPO

Risultati di apprendimento attesi

Al termine del modulo lo studente avrà appreso conoscenze generali sulle basi molecolari della vita, dalle proprietà chimiche fondamentali delle sostanze, alla struttura e alla funzione delle macromolecole implicate nei processi vitali, sia a livello cellulare sia extracellulare, alle trasformazioni metaboliche delle biomolecole necessarie per il funzionamento dell’organismo umano. Inoltre, lo studente comprenderà il significato delle variazioni delle principali vie metaboliche in diversi contesti fisiologici e patologici.

Modalità di svolgimento dell'insegnamento

Lezioni frontali. 

Qualora l'insegnamento venisse impartito in modalità mista o a distanza potranno essere introdotte le necessarie variazioni rispetto a quanto dichiarato in precedenza, al fine di rispettare il programma previsto e riportato nel syllabus.

Prerequisiti richiesti

Il corso prevede i requisiti minimi di base per poter seguire con profitto le lezioni e affrontare l’esame finale. Lo studente che frequenta il corso di Biochimica dovrà conoscere i concetti fondamentali di Chimica Generale e Inorganica e Chimica Organica ed avere una buona base di conoscenze di fisica e biologia della cellula. 

Frequenza lezioni

Obbligatoria

Contenuti del corso

1) Aminoacidi: struttura, funzioni, caratteristiche fisico-chimiche e loro classificazione.

2) Peptidi: Caratteristiche del legame peptidico; esempi di peptidi di rilevante interesse biologico. Livelli di organizzazione strutturale e sovramolecolare delle proteine. Livelli di organizzazione strutturale e sovramolecolare degli acidi nucleici. Cromoproteine trasportatrici di ossigeno: mioglobina ed emoglobina; differenze strutturali e funzionali; fattori che influenzano il legame dell'emoglobina all'ossigeno; comportamento allosterismo dell'emoglobina; ruolo dell'emoglobina nel trasporto dell'anidride carbonica; azione tampone dell'emoglobina; forme fisiologiche  e varianti patologiche dell'emoglobina.

3) Proprietà generali e caratteristiche degli enzimi; classificazione e nomenclatura degli enzimi, isoenzimi, complessi multi-enzimatici; cinetica enzimatica, affinità e attività: costante di Michaelis-Menten, Velocità massima e loro implicazioni; grafico dei doppi reciproci per il calcolo della KM; inibitori enzimatici (irreversibili e reversibili, competitivi, non competitivi e incompetivi; metodi per riconoscere il tipo di inibizione). Regolazione dell'attività enzimatica; Enzimi allosterici;

4) Vitamine, coenzimi e loro ruolo nel metabolismo (AMPc, GMPc, IP3, DAG, Ca++) e loro modalità di sintesi, di azione e di degradazione. Ruolo della vitamina A nel processo visivo.

5) Catena respiratoria mitocondriale e sua regolazione, inibitori e disaccoppianti; Composti ricchi di energia.

6) Caratteristiche strutturali e funzionali dei diversi tipi di recettori per gli ormoni e per i fattori di crescita (recettori a 7 eliche transmembrana, ad attività tirosin-kinasica, recettori per gli ormoni steroidei, recettori per gli ormoni tiroidei); vie di trasduzione dei segnali (proteine Gs, Gi e Gq; secondi messaggeri intracellulari (AMPc, GMPc, IP3, DAG, Ca++) e loro modalità di sintesi, di azione e di degradazione.

7) Metabolismo: catabolismo e anabolismo. Catena respiratoria e fosforilazione ossidativa.

8) Metabolismo glucidico: trasportatori del glucosio; glicolisi e gluconeogenesi; ciclo dell’acido citrico.

9) Metabolismo lipidico: lipogenesi e lipolisi; chetogenesi; lipoproteine plasmatiche.

10) Metabolismo degli aminoacidi: transaminazione e deaminazione; sintesi dell’urea.

11) Controllo della glicemia: ormoni (insulina, glucagone ed adrenalina).

12) Metabolismo muscolare nell’esercizio e Meccanismi energetici nell’esercizio: catabolismo ossidativo, glicolisi anaerobica, fosfati ad alta energia.  La fosfocreatina. La miocinasi e il ruolo dell’AMP.  Metabolismo del lattato: trasportatori del lattato, ossidazione aerobica del lattato, ciclo di Cori. 

Testi di riferimento

  1. Introduzione alla Biochimica di Lehninger – D.L. Nelson, M.M. Cox – ZANICHELLI
  2. Biochimica medica – Siliprandi, Tettamanti – PICCIN 

Programmazione del corso

 ArgomentiRiferimenti testi
1LE PROTEINE. La struttura degli aminoacidi. Il legame peptidico. Organizzazione strutturale delle proteine. collagene, elastina, cheratina. Le immunoglobuline e le lipoproteine plasmatiche.Testo 1: cap. 4; Testo 2: capp. 3 e 4.
2CROMOPROTEINE TRASPORTATRICI DI OSSIGENO. La struttura dell’Eme. Mioglobina ed Emoglobina. Il trasporto dell’ossigeno e del biossido di carbonio. L’effetto Bohr. Il 2,3-bisfosfoglicerato e suo ruolo fisiologico. Funzione tampone dell’emoglobina. PatologieTesto 1: cap. 5 ; Testo 2: cap. 5.
3Le proteine plasmatiche. L’albumina e le sue funzioni principali. Le principali proteine plasmatiche: gamma-globuline (funzione e cenni sulla struttura); le lipoproteine plasmatiche, metabolismo e ruolo fisiologico. Cenni sulla cascata di coagulazione.Testo 2: cap. 25.
4L’energia di attivazione e ruolo degli enzimi nell’abbassamento del suo valore. Lo stato di transizione nelle razioni. Curve di saturazione. Effetto della concentrazione del substrato. La curva e l’equazione di Michaelis-Menten.Testo 1: cap. 6; Testo 2: cap. 7.
5IL METABOLISMO GLUCIDICO: glicolisi, gluconeogenesi, il ciclo di Krebs. Le fermentazioni e LDH. Ciclo di Cori e dell'alanina. Il destino metabolico del piruvatoTesto 1: capp. 7, 12, 14 , 15, 16, 19 (parti curate a lezione); Testo 2: cap. 7, 19 (I)
6IL METABOLISMO LIPIDICO. Ossidazione e Sintesi degli acidi grassi e regolazioni reciproche. I corpi chetonici e la loro utilizzazione energetica, in particolare nel miocardio.Testo 1: capp. 10, 17 , 21 (solo 21.1) ; Testo 2: cap. 2, 12
7IL METABOLISMO DEGLI AMINOACIDI. Digestione e assorbimento degli aminoacidi e dei peptidi. Il catabolismo degli aa: reazioni di transaminazione, deaminazione e decarbossilazione. La Glutammato deidrogenasi. La Glutaminasi renale. Ciclo dell'Urea.Testo 1: cap. 18 Testo 2: cap. 13 (parti curate a lezione)
8LE VITAMINE e le loro implicazioni metaboliche e nella patologia.Testo 2: cap. 8

Verifica dell'apprendimento

Modalità di verifica dell'apprendimento

Prova orale.

 La verifica dell’apprendimento potrà essere effettuata anche per via telematica, qualora le condizioni lo dovessero richiedere.

Esempi di domande e/o esercizi frequenti

Le proteine del cristallino, ripiegamento errato delle cristalline e patologie. Metabolismo glucidico e gluconeogenesi epatica nel digiuno. Trasduzione del segnale nel processo visivo.


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