SCIENZE CHIMICHEScienze chimicheAnno accademico 2023/2024

9795989 - CHIMICA FISICA DEI SISTEMI BIOLOGICI E DELLE BIOINTERFACCE
Modulo Principi di Chimica Fisica Biologica (Modulo 1)

Docente: Carmelo LA ROSA

Risultati di apprendimento attesi

Lo studente dovrà apprendere le tecniche spettroscopiche e strutturali per la caratterizzazione strutturale e dinamica quantitativa di proteine, membrane biologiche ed acidi nucleici. Inoltre, lo studente dovrà comprendere i processi molecolari che conducono alle malattie da misfolding proteico.

In particolare:

a) conoscenza e capacità di comprensione. L'obiettivo della conoscenza sarà ottenuto spiegando i concetti base in modo rigoroso mediante l'utilizzo della matematica del calcolo differenziale, integrale e equazioni differenziali. L'obiettivo della capacità di comprensione degli argomenti trattati sarà perseguito utilizzando esempi che esulano dagli argomenti della termodinamica applicati alla chimica, ad esempio le applicazioni delle leggi della termodinamica alla biologia e ai materiali in modo interattivo con gli studenti.  

b) capacità di applicare conoscenza e comprensione. Questi obiettivi saranno ottenuti mediante lo svolgimento di esercizi numerici e teorici in aula degli argomenti trattati.

c)  l'autonomia di giudizio. Il test dell'autonomia di giudizio sarà stato raggiunto se e solo se sono stati raggiunti gli obiettivi a)  e b). Se il test risultasse negativo sarà cura del docente riprendere gli argomenti poco chiari con nuovi esempi e lezioni mirate a colmare le lagune residue.

d) capacità di comunicare. La capacità di comunicare in modo chiaro e rigoroso gli argomenti trattati sarà affrontato con delle lezioni ad inizio corso di comunicazione scientifica e un test finale scritto dove gli studenti espongono un argomento trattato durante il corso. 

e) capacità di proseguire lo studio in modo autonomo. Questo obiettivo sarà raggiunto e testato alla fine del corso utilizzando articoli scientifici inerenti il programma con esposizione in aula da parte degli studenti.


Modalità di svolgimento dell'insegnamento

Lezioni frontali in aula (4 CFU) e attività di laboratorio (2 CFU).

Prerequisiti richiesti

Chimica generale, matematica, fisica, chimica-fisica, biochimica

Frequenza lezioni

Lo studente deve assistere ad almeno 80% delle lezioni

Contenuti del corso

Richiami di termodinamica, cinetica e spettroscopia, struttura dell’acqua liquida, effetto idrofobico, cristalli liquidi.

Differential Scanning Calorimetry: Principi, applicazioni alle transizioni conformazionali.

Dicroismo Circolare: Principi, applicazioni alla determinazione delle strutture secondarie delle proteine.

Termodinamica statistica: Fattore di Boltzmann, probabilità di un sistema, funzione di partizione.

Dinamica Molecolare: Principi, force field, AA-MD, CG-MD, SMD, REMD, TI-MD, FEP-MD, analisi dati.

NMR stato solido: Principi, Spinning Magic Angle, 31P e 2H.

ESR: Principi, Spin-label.

Diffrazione di raggi-X: Principi, determinazione della struttura tridimensionale di proteine.

Trasformata di Fourier: Proprietà della TF e anti TF, applicazioni alle spettroscopie NMR e IR e alla diffrazione a raggi-X.

Membrane biologiche: fosfolipidi, monolayer e bilayer e fenomeni di self-assembling, struttura di bilayer fosfolipidici, transizioni di fase gel-cristallo liquido, caratterizzazione strutturale di bilayer, caratterizzazione dinamica di bilayer fosfolipidici, membrane modello, caratterizzazione spettroscopica e termodinamica di bilayer fosfolipidici.

Proteine: struttura e proprietà di amino acidi, legame peptidico, struttura delle proteine, plot di Ramachandran, problema del folding, modello di Lumry-Eyring, determinazione tridimensionale di strutture proteiche, dinamica delle proteine, interazioni membrana proteina, caratterizzazione spettroscopica e termodinamica di sistemi proteici. Proteine amiloidogeniche, amiloidi tossici ed amiloidi funzionali, struttura degli amiloidi, interazione di proteine amiloidogeniche con bilayer fosfolipidiche.

Acidi Nucleici: struttura e proprietà di DNA e RNA, interazione con piccole molecole, fasi liquido cristalline, sistemi modello, caratterizzazione spettroscopica e termodinamica. 

Testi di riferimento

Appunti del professore


AutoreTitoloEditoreAnnoISBN
C. La RosaAppunti

Programmazione del corso

 ArgomentiRiferimenti testi
1Richiami di termodinamica, cinetica e spettroscopia, struttura dell’acqua liquida, effetto idrofobico, cristalli liquidi. Gli studenti saranno forniti degli appunti di tutte le lezioni all'inizio del corso 
2Differential Scanning Calorimetry: Principi, applicazioni alle transizioni conformazionali. Dicroismo Circolare: Principi, applicazioni alla determinazione delle strutture secondarie delle proteine.Gli studenti saranno forniti degli appunti di tutte le lezioni all'inizio del corso 
3Termodinamica statistica: Fattore di Boltzmann, probabilità di un sistema, funzione di partizione. Dinamica Molecolare: Principi, force field, AA-MD, CG-MD, SMD, REMD, TI-MD, FEP-MD, analisi dati.Gli studenti saranno forniti degli appunti di tutte le lezioni all'inizio del corso 
4NMR stato solido: Principi, Spinning Magic Angle, 31P e 2H. ESR: Principi, Spin-label. Diffrazione di raggi-X: Principi, determinazione della struttura tridimensionale di proteine. Trasformata di Fourier: Proprietà della TF e anti TF, applicazioni alle spettroscopie NMR e IR e alla diffrazione a raggi-X.Gli studenti saranno forniti degli appunti di tutte le lezioni all'inizio del corso 
5Membrane biologiche: fosfolipidi, monolayer e bilayer e fenomeni di self-assembling, struttura di bilayer fosfolipidici, transizioni di fase gel-cristallo liquido, caratterizzazione strutturale di bilayer, caratterizzazione dinamica di bilayer fosfolipidici, membrane modello, caratterizzazione spettroscopica e termodinamica di bilayer fosfolipidici.Gli studenti saranno forniti degli appunti di tutte le lezioni all'inizio del corso 
6Proteine: struttura e proprietà di amino acidi, legame peptidico, struttura delle proteine, plot di Ramachandran, problema del folding, modello di Lumry-Eyring, determinazione tridimensionale di strutture proteiche, dinamica delle proteine, interazioni membrana proteina, caratterizzazione spettroscopica e termodinamica di sistemi proteici. Proteine amiloidogeniche, amiloidi tossici ed amiloidi funzionali, struttura degli amiloidi, interazione di proteine amiloidogeniche con bilayer fosfolipidiche. Gli studenti saranno forniti degli appunti di tutte le lezioni all'inizio del corso 
7Acidi Nucleici: struttura e proprietà di DNA e RNA, interazione con piccole molecole, fasi liquido cristalline, sistemi modello, caratterizzazione spettroscopica e termodinamica. Gli studenti saranno forniti degli appunti di tutte le lezioni all'inizio del corso 
8Esercitazioni in LaboratorioGli studenti saranno forniti degli appunti di tutte le lezioni all'inizio del corso 

Verifica dell'apprendimento

Modalità di verifica dell'apprendimento

Colloquio orale.

Esempi di domande e/o esercizi frequenti

Membrane Cellulari, Modello di Singer e Nicholson.

Parametro d'ordine

Struttura delle Proteine

Spettroscopia NMR stato solido

Probe fluorescenti

amiloidi


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