1010658 - BIOCHIMICA 1
Modulo 1010659 - BIOCHIMICA I

Capacità di comprendere e descrivere i fenomeni biologici di base e i principali processi fisiologici e fisiopatologici umani in termini di reazioni chimiche e interazioni molecolari.

Lezioni frontali e teorico-pratiche, seminari di approfondimento.

Insegnamento cooperativo (studente-docente) tramite condivisione di materiale didattico e

supporti multimediali.

Qualora l’insegnamento venisse impartito in modalità mista o a distanza potranno essere

introdotte le necessarie variazioni rispetto a quanto dichiarato in precedenza, al fine di

rispettare il programma previsto e riportato nel Syllabus.

Chimica e propedeutica biochimica, Propedeuticità come da piano di studio.

obbligatoria

STRUTTURA DELLE PROTEINE

Struttura, proprietà generali e classificazione degli amminoacidi.

Legame peptidico. Definizione di struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria.

Angoli phi, psi, chi, omega. Grafico di Ramachandran. Struttura secondaria: alfa-elica; betastrand,

foglietti beta paralleli, antiparalleli, misti. Ripiegamenti inversi (reverse turn).

Strutture supersecondarie. Definizione di dominio proteico. I legami che stabilizzano la

struttura terziaria delle proteine. Proteine fibrose e proteine globulari. Classificazione

strutturale delle proteine. Proteine fibrose: cheratine, fibroina della seta, collageno, elastina.

Il collageno: struttura primaria, struttura secondaria (tripla elica allungata); sintesi e

modificazioni post-traduzionali (idrossilazione delle proline e della lisina; ruolo dell’acido

ascorbico; glicosilazioni; trasformazione del pro-collageno in collageno; ossidazione delle

lisine e formazione di legami crociati).

Proteine di membrana.

Folding e denaturazione delle proteine. Misfolding proteico e patologie umane.

Porfirine e gruppo eme. Struttura della mioglobina, dell’emoglobina e delle catene

globiniche. classificazione delle catene globiniche. Curva di saturazione con ossigeno

dell'emoglobina e della mioglobina. L’emoglobina come proteina allosterica. Struttura

dell’ossiemoglobina e della deossiemoglobina. Effetto Bohr; 2,3 BPG. Emoglobina e

trasporto ematico della CO2. Emoglobina e regolazione dell’equilibrio acido-base.

Emoglobina fetale. Basi molecolari delle emoglobinopatie e talassemie.

Principi fondamentali delle tecniche per il dosaggio e la purificazione delle proteine

(precipitazione, cromatografia, elettroforesi, ultracentrifugazione, dosaggi immunologici).

Principi fondamentali delle tecniche per il sequenziamento e per la determinazione della

struttura tridimensionale (cristallografia a raggi X, NMR) delle proteine.

Fondamenti di enzimologia.

BIOENERGETICA MITOCONDRIALE

Richiami di termodinamica chimica; variazione di energia libera standard; chimica dell'ATP

e composti ad alta energia; Ruolo dell'ATP nella bioenergetica. Relazione tra variazione di

energia libera standard e differenza di potenziale standard di ossidoriduzione.

Coenzimi piridin-nucleotidici: NAD e NADP; struttura e funzione come trasportatori di

idrogeno; coenzimi mobili; acido nicotinico e nicotinamide (vitamina PP).

Catena mitocondriale di trasporto degli elettroni: membrana mitocondriale interna ed

esterna; potenziali standard di ossidoriduzione dei componenti della catena di trasporto

degli elettroni. Organizzazione della catena di trasporto degli elettroni in complessi

lipoproteici della membrana interna (complesso I - II - III - IV) e componenti mobili

(ubichinone e citocromo C). Coenzimi flavinici (Struttura e funzione come trasportatori di

idrogeno; FMN e FAD, riboflavina o vitamina B2 ); Ferrosolfoproteine; Struttura e funzione

dei citocromi; Struttura e funzioni del: Complesso I (NADH- ubichinone ossido reduttasi),

Complesso II ( succinato-ubichinone ossido reduttasi), Complesso III (ubichinolo-citocromo

C ossido reduttasi); Complesso IV (citocromo ossidasi). Inibitori del trasporto degli elettroni.

Fosforilazione ossidativa: ATP sintasi mitocondriale (complesso V): struttura e funzione dei

fattori F1 e Fo; rapporto P/O; ipotesi dell'accoppiamento chemiosmotico; gradiente

elettrochimico di H+; controllo respiratorio; disaccoppianti. Termogenina e tessuto adiposo

bruno.

Biochimica metabolica (parte prima)

Vitamine e coenzimi.

Tiamina, riboflavina, piridossina, nicotinamide, acido pantotenico, coenzima A, biotina,

acido folico, retinolo, calciferolo, acido ascorbico, funzioni della vitamina B12

Metabolismo glicidico

Glicidi di importanza biologica: glicogeno, amido, disaccaridi, monosaccaridi.

Glicolisi aerobica ed anaerobica: reazioni chimiche, enzimi e significato funzionale. Origine

dell'acido lattico e lattico deidrogenasi (LDH). Fermentazione alcolica. Bilancio energetico

della glicolisi.

Decarbossilazione ossidativa dell'acido piruvico.

Il ciclo degli acidi tricarbossilici o ciclo di Krebs: reazioni e bilancio energetico.

Localizzazione mitocondriale degli enzimi.

Glicogeno sintesi e glicogenolisi. Regolazione del metabolismo del glicogeno epatico e

muscolare. Gluconeogenesi.

Meccanismo d'azione dell'adrenalina, del glucagone e dell’insulina.

Metabolismo del fruttosio, del lattosio e del galattosio.

Via dei pentosi: ruolo del NADPH nel metabolismo. Favismo. Altre reazioni per la riduzione

del NADP (enzima malico e transidrogenasi).

1. Nelson Cox. I principi di Biochimica di Lehninger. Zanichelli

2. Siliprandi-Tettamanti. Biochimica Medica. Piccin.

3. Devlin. Biochimica con aspetti clinici. EdiSES

Si rimanda al modulo di BIOCHIMICA II per la descrizione delle modalità di valutazione

Si rimanda al modulo di BIOCHIMICA II per la descrizione delle modalità di valutazione