BIOCHIMICA - canale 3

Il corso di Biochimica si propone di preparare gli studenti per una conoscenza dei processi biochimici di particolare interesse per la medicina e riguardanti diversi aspetti fisio-patologici.

Lezioni frontali

Sono richieste conoscenze di base in Chimica propedeutica biochimica.

La frequenza delle lezioni è obbligatoria.

STRUTTURA DELLE PROTEINE

Struttura, proprietà generali e classificazione degli amminoacidi.

Legame peptidico. Definizione di struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria. Angoli phi, psi, chi, omega. Grafico di Ramachandran. Struttura secondaria: alfa-elica; beta-strand, foglietti beta paralleli, antiparalleli, misti. Ripiegamenti inversi (reverse turn). Strutture supersecondarie. Definizione di dominio proteico. I legami che stabilizzano la struttura terziaria delle proteine. Proteine fibrose e proteine globulari. Classificazione strutturale delle proteine. Proteine fibrose: cheratine, fibroina della seta, collageno, elastina. Il collageno: struttura primaria, struttura secondaria (tripla elica allungata); sintesi e modificazioni post-traduzionali (idrossilazione delle proline e della lisina; ruolo dell’acido ascorbico; glicosilazioni; trasformazione del pro-collageno in collageno; ossidazione delle lisine e formazione di legami crociati).

Proteine di membrana.

Folding e denaturazione delle proteine. Misfolding proteico e patologie umane.

Porfirine e gruppo eme. Struttura della mioglobina, dell’emoglobina e delle catene globiniche. Classificazione delle catene globiniche. Curva di saturazione con ossigeno dell'emoglobina e della mioglobina. L’emoglobina come proteina allosterica. Struttura dell’ossiemoglobina e della deossiemoglobina. Effetto Bohr; 2,3 BPG. Emoglobina e trasporto ematico della CO2. Emoglobina e regolazione dell’equilibrio acido-base. Emoglobina fetale. Basi molecolari delle emoglobinopatie e talassemie.

Principi fondamentali delle tecniche per il dosaggio e la purificazione delle proteine (precipitazione, cromatografia, elettroforesi, ultracentrifugazione, dosaggi immunologici).

Principi fondamentali delle tecniche per il sequenziamento e per la determinazione della struttura tridimensionale (cristallografia a raggi X, NMR) delle proteine.

BIOENERGETICA MITOCONDRIALE

Richiami di termodinamica chimica; variazione di energia libera standard; chimica dell'ATP e composti ad alta energia; Ruolo dell'ATP nella bioenergetica. Relazione tra variazione di energia libera standard e differenza di potenziale standard di ossidoriduzione.

Coenzimi piridin-nucleotidici: NAD e NADP; struttura e funzione come trasportatori di idrogeno; coenzimi mobili; acido nicotinico e nicotinamide (vitamina PP).

Catena mitocondriale di trasporto degli elettroni: membrana mitocondriale interna ed esterna; potenziali standard di ossidoriduzione dei componenti della catena di trasporto degli elettroni. Organizzazione della catena di trasporto degli elettroni in complessi lipoproteici della membrana interna (complesso I - II - III - IV) e componenti mobili (ubichinone e citocromo C). Coenzimi flavinici (Struttura e funzione come trasportatori di idrogeno; FMN e FAD, riboflavina o vitamina B2 ); Ferrosolfoproteine; Struttura e funzione dei citocromi; Struttura e funzioni del: Complesso I (NADH- ubichinone ossido reduttasi), Complesso II ( succinato-ubichinone ossido reduttasi), Complesso III (ubichinolo-citocromo C ossido reduttasi); Complesso IV (citocromo ossidasi). Inibitori del trasporto degli elettroni.

Fosforilazione ossidativa: ATP sintasi mitocondriale (complesso V): struttura e funzione dei fattori F1 e Fo; rapporto P/O; ipotesi dell'accoppiamento chemiosmotico; gradiente elettrochimico di H+; controllo respiratorio; disaccoppianti. Termogenina e tessuto adiposo bruno.

Metabolismo dell’emoglobina.

Biosintesi e catabolismo dell’eme. Metabolismo del ferro. Bilirubina diretta e indiretta. Iperbilirubinemie.

Metabolismo dei nucleotidi

Biosintesi "de novo" dei nucleotidi pirimidinici e sua regolazione. Biosintesi de novo dei nucleotidi purinici e interconversione. Trasformazione dei ribonucleotidi in deossiribonucleotidi. Via di recupero delle basi. Catabolismo dei nucleotidi purinici ed acido urico; le iperuricemie (gotta primaria, secondaria).

Biochimica dei metalli

Ferro e rame: ioni, assorbimento, escrezione, trasporto, ruoli biologici, omeostasi cellulare, aspetti clinici (emocromatosi, morbo di Wilson).

Biochimica del sangue.

Plasma e siero. Proteine plasmatiche. Coagulazione del sangue.

Si suggeriscono alcuni testi classici di Biochimica medica quali per es.:

1) Siliprandi - Tettamanti: Biochimica medica. Piccin.

2) Devlin. Biochimica con aspetti clinici. EdiSES.

3) Nelson Cox. I principi di Biochimica di Lehninger. Zanichelli.

4) R.K. Murray, D.K. Granner, P.A. Mayes, V.W. Rodwell. Harper's Biochimica illustrata – ed. Mc Graw-Hill.

5) Materiale bibliografico.

Il materiale didattico viene fornito attraverso il portale "Studium".

http://studium.unict.it/dokeos/2018/main/document/document.php?cidReq=11529&curdirpath=/lezioni

Esame scritto sotto forma di quiz e domande aperte

Gli studenti hanno la possibilità di visionare i compiti già svolti. Non ci sono domande e/o esercizi frequenti.