CHIMICA FISICA DEI SISTEMI BIOLOGICI

Sono necesseri i seguenti corsi: Matematica I e II, Fisica I e II, Chimica Fisica I e II

Obligatoria.

Richiami di termodinamica, cinetica e spettroscopia, struttura dell’acqua liquida, effetto idrofobico, cristalli liquidi. Differential Scanning Calorimetry: Principi, applicazioni alle transizioni conformazionali. Dicroismo Circolare: Principi, applicazioni alla determinazione delle strutture secondarie delle proteine. Termodinamica statistica: Fattore di Boltzman, probabilità di un sistema, funzione di partizione. Dinamica Molecolare: Principi, force field, AA-MD, CG-MD, SMD, REMD, TI-MD, FEP-MD, analisi dati. NMR stato solido: Principi, Spinning Magic Angle, 31P e 2H. ESR: Principi, Spin-label. Diffrazione di raggi-X: Principi, determinazione della struttura tridimensionale di proteine. Trasformata di Fourier: Proprietà della TF e anti TF, applicazioni alle spettroscopie NMR e IR e alla diffrazione a raggi-X. Membrane biologiche: fosfolipidi, monolayer e bilayer e fenomeni di self-assembling, struttura di bilayer fosfolipidici, transizioni di fase gelcristallo liquido, caratterizzazione strutturale di bilayer, caratterizzazione dinamica di bilayer fosfolipidici, membrane modello, caratterizzazione spettroscopica e termodinamica di bilayer fosfolipidici. Proteine: struttura e proprietà di amino acidi, legame peptidico, struttura delle proteine, plot di Ramachandran, problema del folding, modello di Lumry-Eyring, determinazione tridimensionale di strutture proteiche, dinamica delle proteine, interazioni membrana proteina, caratterizzazione spettroscopica e termodinamica di sistemi proteici. Acidi Nucleici: struttura e proprietà di DNA e RNA, interazione con piccole molecole, fasi liquido cristalline, sistemi modello, caratterizzazione spettroscopica e termodinamica.

Applicazioni delle di cui sopra concetti allo studio molecolare delle malattie da misfolding proteico.

Appunti del professore.

Fornito dal professore.

colloquio orale.

non previste.